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dc.contributor.advisorRodríguez Larrea, David ORCIDes
dc.contributor.authorMartín Baniandrés, Pabloes
dc.contributor.otherF. CIENCIA Y TECNOLOGIAes
dc.contributor.otherZIENTZIA ETA TEKNOLOGIA F.eu
dc.date.accessioned2017-01-09T18:26:25Z
dc.date.available2017-01-09T18:26:25Z
dc.date.issued2017-01-09
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10810/20112
dc.description.abstractLas proteínas son polímeros lineales de L-aminoacidos unidos covalentemente a través de un enlace amida, denominado enlace peptídico. Estructuralmente encontramos varios niveles de organización: secuencia aminoacídica, estructura secundaria (principalmente hélices y láminas beta), motivos estructurales y dominios globulares (estructura terciaria) y estructura cuaternaria (formación de oligómeros de cadenas polipeptídicas independientes) (Blundell y Srinivasan, 1996). Las proteínas presentan una estrecha relación entre estructura y función a nivel molecular y llevan a cabo una muy extensa variedad de funciones. La estructura nativa tridimensional (3D), está codificada por su secuencia de aminoácidos (Dill y MacCallum, 2012).es
dc.language.isospaes
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccesses
dc.subjectmoléculas únicases
dc.subjectnanoporoses
dc.titleAnálisis de moléculas únicas de proteína con nanoporos: efectos de mutaciones puntuales en la estabilidades
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/bachelorThesises
dc.date.updated2016-06-24T06:53:55Zes
dc.language.rfc3066eses
dc.rights.holderEste trabajo está bajo Licencia Creative Commons Reconocimiento (by)es
dc.contributor.degreeGrado en Bioquímica y Biología Moleculares
dc.contributor.degreeBiokimikako eta Biologia Molekularreko Graduaes
dc.identifier.gaurregister70841-658682-09es
dc.identifier.gaurassign42708-658682es


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