dc.contributor.advisor | Rodríguez Larrea, David | es |
dc.contributor.author | Martín Baniandrés, Pablo | es |
dc.contributor.other | F. CIENCIA Y TECNOLOGIA | es |
dc.contributor.other | ZIENTZIA ETA TEKNOLOGIA F. | eu |
dc.date.accessioned | 2017-01-09T18:26:25Z | |
dc.date.available | 2017-01-09T18:26:25Z | |
dc.date.issued | 2017-01-09 | |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/10810/20112 | |
dc.description.abstract | Las proteínas son polímeros lineales de L-aminoacidos unidos covalentemente a través de un enlace amida, denominado enlace peptídico. Estructuralmente encontramos varios niveles de organización: secuencia aminoacídica, estructura secundaria (principalmente hélices y láminas beta), motivos estructurales y dominios globulares (estructura terciaria) y estructura
cuaternaria (formación de oligómeros de cadenas polipeptídicas independientes) (Blundell y Srinivasan, 1996). Las proteínas presentan una estrecha relación entre estructura y función a nivel molecular y
llevan a cabo una muy extensa variedad de funciones. La estructura nativa tridimensional (3D), está codificada por su secuencia de aminoácidos (Dill y MacCallum, 2012). | es |
dc.language.iso | spa | es |
dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | es |
dc.subject | moléculas únicas | es |
dc.subject | nanoporos | es |
dc.title | Análisis de moléculas únicas de proteína con nanoporos: efectos de mutaciones puntuales en la estabilidad | es |
dc.type | info:eu-repo/semantics/bachelorThesis | es |
dc.date.updated | 2016-06-24T06:53:55Z | es |
dc.language.rfc3066 | es | es |
dc.rights.holder | Este trabajo está bajo Licencia Creative Commons Reconocimiento (by) | es |
dc.contributor.degree | Grado en Bioquímica y Biología Molecular | es |
dc.contributor.degree | Biokimikako eta Biologia Molekularreko Gradua | es |
dc.identifier.gaurregister | 70841-658682-09 | es |
dc.identifier.gaurassign | 42708-658682 | es |